由Byung-Chang Suh教授领导的研究小组研究了G蛋白循环(作为体内开关)对G蛋白偶联受体(GPCR)结构变化的实时影响。他们的研究发表在《自然通讯》杂志上。
GPCR被气味，光，温度，神经递质和激素等外部信号激活，并参与许多生物活动，以至于近一半的已知药物靶向GPCR。然而，G蛋白的可逆活化-失活循环对GPCRs结构变化的作用尚未确定。
Byung-Chang Suh教授的研究团队开发了一种基于荧光蛋白的新型生物传感器，利用人M3毒蕈碱乙酰胆碱受体(hM3R)，一种GPCR。使用这种生物传感器，他们发现基于GPCR的单受体传感器通过G蛋白循环表现出连续的结构转换。
研究小组还表明，G蛋白活化导致hM3R结构的两步变化，包括G的快速步进q蛋白质结合和随后的Gα物理分离的缓慢步骤q和 Gβγ 亚基。
他们还发现分离的活性Gαq与配体激活的hM3R和PLCβ形成稳定的复合物，这是Gα的下游信号通路q.
此外，徐教授的研究团队对导致葡萄膜黑色素瘤的G蛋白相关基因突变的病理学以及相关候选治疗药物的药理学进行的应用研究发现，Gβγ亚基与Gαq可以独立地与hM3R结合，为相关疾病的可能治疗提供线索。
通讯作者Suh教授在谈到这项研究时说：“我们证实了活性GPCRs和G蛋白之间的实时通信，到目前为止它们被认为是分开的”，他们“希望它对未来分子和个体水平的研究有很大帮助与GPCRs和G蛋白及其治疗有关的疾病。